淀粉樣蛋白合成途徑 ELISA 試劑盒 (2X96T)

淀粉樣蛋白 ELISA 試劑盒的蛋白質靶點背景

β 淀粉樣蛋白：  β 淀粉樣蛋白 (Aβ) 是通過淀粉樣前體蛋白 (APP)（一種功能未知的跨膜蛋白）的 α、β 和 γ 分泌酶連續裂解而產生的。抑制分泌酶活性已被提議作為限制淀粉樣蛋白-β (Aβ) 積累的治療策略。產生 Aβ 肽 C 末端的 γ 分泌酶在 APP 的跨膜區域內裂解，并產生長度為 36-43 個氨基酸殘基的淀粉樣蛋白 -Beta (Aβ) 亞型。最常見的 β 淀粉樣蛋白亞型是 Aβ ₄₀和 Aβ ₄₂；較短的淀粉樣蛋白-β亞型通常是通過內質網中的裂解產生的，而較長的亞型是通過反高爾基體網絡中的裂解加工的。 β40 _{_}是最常見的淀粉樣蛋白-β (Aβ) 同工型，但 Aβ ₄₂更容易形成纖維，因此是與阿爾茨海默病相關的主要形式。該淀粉樣蛋白-β ELISA 試劑盒中使用的抗體對淀粉樣蛋白-β 的 Aβ _{42同工型具有選擇性，與 Aβ 40}同工型的交叉反應性微不足道。

α-突觸核蛋白：   α-突觸核蛋白（SNCA 基因）是一種 140 個氨基酸的蛋白質，主要在大腦中表達，與帕金森病相關的路易體中的纖維結構相關。雖然α-突觸核蛋白主要位于細胞質中，但它與磷脂結合并與細胞膜結構相關。路易體中聚集體的產生和/或α-突觸核蛋白與膜結構的關聯被歸因于帕金森病的病因學。

SNCA 缺陷是導致 1 型帕金森病 (PARK1) 的原因。一種復雜的神經退行性疾病，其特征為運動遲緩、靜息性震顫、肌肉僵硬和姿勢不穩定。其他特征包括特征性姿勢異常、自主神經功能障礙、肌張力障礙性痙攣和癡呆。帕金森病的病理涉及黑質中多巴胺能神經元的喪失以及大腦各個區域的存活神經元中路易體（聚集蛋白的神經元內積累）的存在。

E 2-UBCE。泛素結合酶：  泛素結合酶（或E2）在泛素化反應的第二步中起作用，將泛素亞基添加到賴氨酸上，并導致靶向蛋白質在蛋白酶體中降解。多泛素化過程將泛素（一種 76 個氨基酸的肽）的多條鏈共價連接到靶蛋白上的賴氨酸殘基上。一旦蛋白質被多聚泛素標記，它就會被蛋白酶體的 19S 亞基識別，從而觸發 ATP 依賴性展開并靶向蛋白酶體的 20S 核心顆粒，在那里發生蛋白水解。